Biochemia - enzymy

 0    51 kartičky    teklondo1
stáhnout mp3 Vytisknout hrát zkontrolovat se
 
otázka język polski odpověď język polski
Wymień czynniki od których zależy szybkość reakcji katalizowanej enzymatycznej
začněte se učit
Temperatura (wraz ze wzrostem rośnie) -- pH (optymalne 5.0-9.0) -- zwięskzanie stężenia substratu (aż enzym jest nasyconym substratem) -- zmiana ładunku enzymu i substratu -- denaturacja enzymu -- zmiana ładunku reszty aminokwasowej
Inhibicja
začněte se učit
Zjawisko hamowania aktywności enzymów przez różnego rodzaju związki (inhibitory) odwracalna lub nieodwracalna.
Inhibicja odwracalna
začněte se učit
KOMPETENCYJNA -- NIEKOMPETENCYJNA -- NIEODWRACALNA
Inhibicja kompetencyjna
začněte se učit
inhibitor i substrat WSPÓŁZAWODNICZĄ o miejsce aktywne -- związane cząsteczki inhibitora uniemożliwiają związanie cząsteczki substratu -- Vmax zwiększając ilość substratu -- Inhibitor jest strukturalnie podobny do substratu
Inhibicja niekompetencyjna
začněte se učit
Inhibitor nie konkuruje z substratem o miejsce aktywne ponieważ wiąże się w innym miejscu niż miejsce aktywne własnego enzymu -- Kompleks do którego przyłącza się inhibitor pozostaje nieaktywny -- Wzrost stężenia substratu nie znosi działania inhibitora
Inhibicja nieodwracalna
začněte se učit
związanie cząsteczki inhibitora z enzymem na stałe
Wymień 2 typy oddziaływań biorących udział w tworzeniu kompleksu enzym-substrat
začněte se učit
wiązanie elektrostatyczne -- wiązania wodorowe
EC1
začněte se učit
Oksydoreduktazy -- -przenoszą ładunki z cząsteczki substratu na cząsteczkę akceptora -- dehydrogenazy, oksydazy, reduktazy
EC2
začněte se učit
Transferazy - przenoszą daną grupę funkcyjną z cząsteczki jednej substancji na cząsteczkę innej substancji (transaminazy, kinazy)
EC3
začněte se učit
Hydrolazy powodują rozpad substratu pod wpływem wody (hydroliza) rozczepienie wiązań
EC4
začněte se učit
Liazy katalizują odłączenie grupy chemicznej od substratu bez udziału wody (np.: rozszczepienie wiązań C-C, C-O, C-N)
EC5
začněte se učit
zmieniają wzajemne położenie grup chemicznych bez rozkładu szkieletu związku (geometryczne zmiany w obrębie cząsteczki)
EC6
začněte se učit
Ligazy (syntetazy) powodują syntezę (połączenie) różnych cząsteczek; powstają wiązania chemiczne niezbędna jest dodatkowa energia z ATP
Enzym łączy się z substratem tworząc kompleks...
začněte se učit
enzym-substrat
enzym substrat rozkłada się do...
začněte se učit
produktu i wolnego enzymu
Czy stężeniue enzymu ma wpływ na stałą równowagę reakcji
začněte se učit
nie ma wpływu
Czy zachowywana jest równowaga
začněte se učit
Czy zachowywana jest równowaga
Rodzaj katalizowanej reakcji intertaza
začněte se učit
rozkład sacharozy
Produkty reakcji katalizowanej intertazy
začněte se učit
glukoza i fruktoza
Koenzym
začněte se učit
dodatkowa cząsteczka wymagana jako substrat enzymu -- cząsteczka organiczna
Jak łączą się koenzymy z enzymami?
začněte se učit
Za pomocą wiązań niekowalencyjnych
Jak nazywają się wiązania kowalencyjne z enzymami?
začněte se učit
grupy prostetyczne
Jakie reakcje katalizują enzymy wymagające koenzymów?
začněte se učit
oksydacyjno-redukcyjne, przenoszenia grup i izomeryzacji oraz reakcje tworzenia wiązań kowallencyjnych
Jakie koenzymy znamy
začněte se učit
Pochodne wit B: -- nikotynamid -- tiamina -- ryboflawina ------- ważne składniki reakcji utleniania biologicznego i redukcji
Rodzaj katalizowanej reakcji przez Katalazę
začněte se učit
Rozkład nadtlenku wodoru
Produktami reakcji katalizowanej przez katalazę
začněte se učit
woda i tlen
Przez co wytwarzana jest inwertaza?
začněte se učit
komórki drożdży
Gdzie u człowieka występuje inwertaza?
začněte se učit
wewnętrznej przestrzeni komórek nabłonka w jelicie cienkim -- ślina pszczół
W jakim pH wykazuje aktywność alfa-amylaza?
začněte se učit
4.5-7.0 -- lub dla bakteryjnych 10.0-10.5 -- dla alfa-amylazy trzustkowej 6.7-7.0
W jakich temp mieśli się optymalna temp działania alfa-amylaz
začněte se učit
30-50
Jaka metoda do oznaczania akktywności enzymów amylolitycznych
začněte se učit
Metoda wykorzystująca zdolność skrobi do tworzenia kompleksu z jodem
Kolor reakcji w metodzie wykorzystującej zdolność skrobi do tworzenia kompleksu z jodem - absorbujący jod
začněte se učit
niebieskie -- niebiesko-fioletowe
Kolor produktów częściowej degradacji skrobiiw metodzie wykorzystującej zdolność skrobi do tworzenia kompleksu z jodem
začněte se učit
Zależnie od wielkości cząsteczek: fioletowe (dekstryny wysokocząsteczkowe) -- czerowne i czerwonobrunatne (dekstryny o średniej masie cząsteczkowej)
Kolor dekstryn niskocząsteczkowwych
začněte se učit
Brak zmiany
Skrobia
začněte se učit
Roślinna substancja zapasowa -- zbudowana z amylozy i amylopektyny
Amylaza
začněte se učit
nie ma rozgałęzień, zbudowana jest z cząsteczek glukozy połączonych wiązaniami α-1-4-glikozydowym
Amylopektyna
začněte se učit
Rozgałęziona forma skrobi, co około 30 wiązań -- Amylopektyna i amyloza są hydrolizowane przez al-amylazę wydzielaną w ślinie oraz trzustce. Alfa-amylaza hydrolizuje wiązania alfa-1,4 glikozydowe dając maltozę, maltotriozę i alfa dekstrynę.
α-amylaza
začněte se učit
Katalizuje rozrywanie wiązań α-1,4-glikozydowych wewnątrz endoamylazy -- Produkty: dekstryny, maltotrioza, izomaltoza, maltoza i glukoza -- wynik działania α-amylazy- szybki spadek lepkości substratu, zmiana zabarwienia kompleksu skrobi z jodem
Enzymy amylolityczne
začněte se učit
występują powszechnie w roślinach, drobnoustrojach, zwierzętach oraz w organizmie człowieka -- Rozkładają skrobię, glikogen oraz oligo- i polisacharydy -- Zaliczanye do klasy hydrolaz
koenzym A, CoA
začněte se učit
przenośnik aktywnych grup acetyl -- we wszystkich organizmach żywych-DZIAŁA w ponad 100 reakcjach metabolicznych: przemianie tlenowej sacharydów w cyklu Krebsa, syntezie i rozkładzie kwasów tłuszczowych i karboksylowych, syntezie steroidów i porfiryn
Model klucza i zamka
začněte se učit
„Enzym i substraty są do siebie geometrycznie dopasowane w taki sposób, że idealnie pasują jeden do drugiego jak klucz do zamka
MODEL INDUKCYJNEGO DOPASOWANIA
začněte se učit
komplementarny względem substratu kształt miejsca aktywnego pojawia się dopiero po związaniu substratu (kataliza przez odkształcenie substratu)
Substrat danej reakcji ulega związaniu w miejscu zwanym
začněte se učit
miejscem aktywnym
Co znajduje się w miejscu aktywnym?
začněte se učit
Reszty aminokwasowe (biorące udział w tworzeniu i zrywaniu wiązań chemicznych)
Na czym polega specyficzność wiązania substratu
začněte se učit
Od precyzyjnie określonego ułożenia atomów w miejscu aktywnym. Substrat musi mieć określony kształt żeby dopasować się do miejsca aktywnego
Czym są miejsca aktywne?
začněte se učit
są zagłębieniami lub szczelinami, zazwyczaj niedostępnymi dla cząsteczek wody, gdy nie bierze ona udziału w reakcji
Z czego zbudowane są enzymy
začněte se učit
z więcej niż 100 reszt aminokwasowych, a ich masa cząsteczkowa przekracza 10 kDa, a średnica cząsteczki wynosi ponad 2,5 nm.
Enzymy w połączniu Enzym-substrat
začněte se učit
zazwyczaj słabej siły wiązania. Odwracalne oddziaływania zachodzą np.: przez wiązania elektrostatyczne, wiązania wodorowe, siły van der Waalsa
Na co stężenie enzymu nie ma wpływu?
začněte se učit
Na stałą równowagę reakcji - Jest ona taka sama bez względu na to czy równowaga jest osiągana w wyniku czy bez katalizy enzymatycznej
Czy enzymy zmieniają stan równowagi reakcji chemicznej?
začněte se učit
NIE -- nie przesuwają jej, tylko przyspieszają jej osiągnięcie. Obniżają energię aktywacji, czyli najmniejszą ilość energii która jest niezbędna do zapoczątkowania reakcji.
Enzymy zmieniają szybkość reakcji poprzez:
začněte se učit
Lokalne zwiększnie stężenia substratu -- utrzymania substratów w konformacji -- dostarczenie reszt aminokwasowych -- obniżenie energii aktywacji dla tworzenia stanów przejściowych

Chcete-li přidat komentář, musíte se přihlásit.